PROTEÍNAS

As proteínas são polímeros cujos monômeros são os aminoácidos. Na ligação entre dois aminoácidos (grupo carboxila de um e grupo amina do outro), denominada ligação peptídica, ocorre liberação de uma molécula de água (reação por desidratação). Ex.:

Tipos de aminoácidos

a) Naturais: aqueles produzidos pelo próprio organismo (glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico,  asparagina, glutamina e prolina).                                                                                          

b) Essenciais: devemos buscar obrigatoriamente na nossa alimentação por não serem produzidos pelo organismo (lisina, triptofano, fenilalanina, treonina, valina, metionina, leucina e isoleucina , para a espécie humana). A carne e o leite são exemplos de alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais para a espécie humana.

Funções das Proteínas

Estrutural, hormonal, defesa (anticorpos), energética, biocatalisadora (enzimas), movimento (actina e miosina), resistência (colágeno).

Estrutura das Proteínas

a) Primária: sequência linear dos aminoácidos na proteína.

b) Secundária: trajetória helicoidal da molécula proteica.

c) Terciária: dobras em diferentes pontos da molécula proteica dando um aspecto esférico.

d) Quaternária: associação de diversas estruturas terciárias; formam as moléculas proteicas mais complexas.

Classificação das Proteínas

a) Simples: formadas apenas por aminoácidos. Ex.: histonas, albuminas, protaminas, globulinas.

b) Conjugadas: formadas por aminoácidos mais um radical não proteico (grupo prostético) . Ex.: cromoproteína (AA + pigmento), lipoproteína (AA + lipídio), glicoproteína (AA + carboidrato).

Desnaturação proteica

Alteração da estrutura espacial de uma proteína – pode ser motivada por fatores químicos ou físicos (o frio desnatura de forma reversível, enquanto o calor de forma irreversível).

ENZIMAS

As enzimas são proteínas biocatalisadoras que diminuem a energia de ativação (energia necessária para iniciar uma reação química).

Classificação

a) Simples: formadas apenas por aminoácidos (holoenzimas = enzimas ativas).
b) Conjugadas: formadas por uma parte protéica (apoenzima = enzima inativa)  e um radical prostético (coenzima) , formando assim uma holoenzima.

Muitos hormônios e vitaminas funcionam como coenzimas.

Características

a) Ação proporcional à temperatura: a velocidade da reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura; o ponto ótimo para a maioria das enzimas varia em torno de 37ºC a 40ºC, em temperaturas mais elevadas a enzima sofre desnaturação.

b) Ação específica: cada enzima atua especificamente sobre determinado substrato (substância que sofre a ação enzimática).

Nomenclatura

Acrescenta-se ao substrato ou à reação catalisada o sufixo ASE, observando-se dois critérios:

a) O substrato da reação:

Exemplos:

– Maltase: atua sobre a maltose.
– Lactase: atua sobre a lactose.
– Amilase: atua sobre o amido.
– Lipase: atua sobre os lipídios.

b) A reação catalisada:

Exemplos:

– Hidrolase: atua na hidrólise.
– Oxidase: atua na oxidação.
– Fosforilase: atua na fosforilação.
– Oxirredutase: atua na oxirredução.

Disponível: http://www.brasilvestibular.com.br/bioquimica-celular-proteinas-resumo/